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  Dissoziation von Aminosäuren
Reaktionsgleichung

Wird eine Aminosäure in Wasser gelöst, liegt sie hauptsächlich in der zwitterionischen Form (Z) vor. Diese steht im Gleichgewicht mit der kationischen (K) und der anionischen Form (A) der Aminosäure. Gibt man zu dieser Lösung Säure (H+), wird das Gleichgewicht "nach links", zur kationischen Form verschoben. Bei Zugabe von Laugen werden die aus der Aminosäure freigesetzten Protonen durch OH--Ionen neutralisiert und das Gleichgewicht auf die Seite der Anionen ("nach rechts") verschoben.

Die Lage des Gleichgewichts kann durch das Massenwirkungsgesetz beschrieben werden:

KS1 = [Z] [H+] / [K]   bzw.   KS2 = [A] [H+] / [Z]

Durch Logarithmieren erhält man - unter Berücksichtigung, daß log10[H+] = pH und log10(KS) = pKS - die Henderson-Hasselbalch-Gleichung:

pH = pKS1 + log [Z]/[K]    bzw.   pH = pKS2 + log [A]/[Z]

Bei einem bestimmten pH-Wert verhält sich die Aminosäure nach außen neutral. Diesen pH-Wert nennt man isoelektrischen Punkt (pHIP). Am isoelektrischen Punkt liegt die Aminosäure weitgehend als Zwitterion vor und die Konzentrationen von Kationen und Anionen sind gleich groß ([K] = [A]).

Diese Überlegung läßt sich auch auf Peptide (und Proteine) übertragen. Bei Peptiden können außer der terminalen COOH- und NH2-Gruppe auch Carboxyl- und Aminogruppen der Aminosäure-Seitenketten dissoziieren. Die Peptide weisen an den zugehörigen pKS-Werten Pufferwirkung auf. Auch für jedes Peptid (und Protein) gibt es genau einen pH-Wert, an dem es ungeladen vorliegt, jedes Peptid und Protein hat einen isoelektrischen Punkt!


© Prof. Dr. J. Gasteiger, Dr. A. Schunk, CCC Univ. Erlangen, Fri Mar 30 11:42:58 2001 GMT
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