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  Metalle in Enzymen Biochemie

Viele Enzyme und Enzymkomplexe enthalten Metallionen in ihrem aktiven Zentrum. Hierzu zählen insbesondere alle Enzyme der Atmungskette und der Photosynthese. Auch einige Coenzyme besitzen Metallionen, beispielsweise Cytochrom c und Cobalamin (Coenzym B12). In einigen Proteinen werden Metalle zur Stabilisierung der Tertiärstruktur benötigt (z.B. in Zinkfinger-Proteinen). In der folgenden Tabelle sind einige wichtige Beispiele aufgeführt.

Metall Komplex-Typ (Co)Enzym Funktion
Eisen Fe2+/Fe3+ in Porphyrin-System = Häm Cytochrom c Cofaktor (Redox-System) in der Atmungskette
Cytochrom P-450 Bestandteil vieler Monooxygenasen (Oxidation durch O2)
Fe2+ in Porphyrin-System = Häm Hämoglobin (tetramer) roter Blutfarbstoff: Sauerstofftransport
Myoglobin (monomer) roter Muskelfarbstoff: Sauerstofftransport
Fe/S-Cluster Eisen-Schwefel-Proteine Redoxsysteme in den Enzymkomplexen I - III der Atmungskette
Magnesium Mg2+ in Porphyrin-System Chlorophyll grüner Blattfarbstoff: absorbiert Licht (Energie); mit dieser Energie wird Wasser gespalten (Lichtreaktion der Photosynthese)
Mangan proteingebundenes Mn2+   Aktivierung der Glykosyltransferasen zur Synthese von Oligosacchariden, Glykoproteinen und Proteoglykanen.
Kobalt Co2+/Co3+ in Corrin-System Coenzym B12 Cosubstrat bei Methylierungen und bestimmten Isomerisierungen
Kupfer Cu+/Cu2+, durch Histidin-, Cystein- und/oder Methionin-Reste komplexiert Cytochrom-Oxidase Endoxidation unter O2-Reduktion in der Atmungskette (Enzymkomplex IV)
Hämocyanine Sauerstofftransport bei vielen Arthropoden (Spinnen, Krebse) und Mollusken (Tintenfische, Muscheln, Schnecken)
Zink Zn2+, durch Histidin-, Cystein- und/oder Glutamat-Reste komplexiert Alkohol-Dehydrogenase (ADH) Oxidation von Ethanol zu Acetaldehyd ("Alkohol-Abbau")
Zinkfinger-Proteine Genregulation, insbesondere bei der Genaktivierung durch Steroid-Hormone

Physikums-Frage zu Spurenelementen


© Prof. Dr. J. Gasteiger, Dr. A. Schunk, CCC Univ. Erlangen, Fri Mar 30 11:41:02 2001 GMT
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