Kapitelanfang Vorige Seite Nächste Seite Nächstes Kapitel
VERN Home Startseitenavigation
 
Chemie für Mediziner
Atombau
Periodensystem
Chemische Bindung
Heterogene Gleichgewichte
Reaktionen der Stoffe
Säuren & Basen
Energetik & Kinetik
Oxidation & Reduktion
Metallkomplexe
Kohlenwasserstoffe
Isomerie organischer Verbindungen
Funktionelle Gruppen
Carbonylverbindungen
Kohlenhydrate
Aminosäuren
Einführung
Struktur
Einteilung
Dissoziation
Titrationskurven
Chelat-Komplexe
Ninhydrin
proteinogene Aminosäuren
Peptid-Bindung
Proteine
  Peptide & Proteine
  Insulin
  Lysozym
  Lipoprotein
Hämoglobin
Biochemische Exkurse
Biogene Amine
Heterocyclen & Naturstoffe
Vitamine & Coenzyme
Literatur

Startseite
  Insulin

Insulin ist ein Peptid-Hormon, das 51 Aminosäuren in zwei Ketten (A-Kette: 21, B-Kette 30) enthält. Diese Ketten sind über drei Disulfid-Brücken verknüpft. Im linken Strukturmodell der Tertiär-Struktur sieht man helikale (rot) und Faltblatt-Abschnitte (gelb), die rechte Abbildung zeigt die Raumerfüllung.

Die Sekundärstrukturen werden ausschließlich durch Wasserstoffbrücken stabilisiert. Zur Stabilisierung der Tertiärstruktur dienen neben Wasserstoffbrücken auch die sehr schwachen van-der-Waals-Kräfte, hydrophobe Wechselwirkungen, ionische Wechselwirkungen zwischen geladenen Seitenketten (z.B. Aspartat « Lysin) und als stärkste Bindung Disulfidbrücken zwischen Cystinresten und kovalente Bindungen (Amid- und Ester-Bindungen zwischen Seitenketten).


© Prof. Dr. J. Gasteiger, Dr. A. Schunk, CCC Univ. Erlangen, Wed Nov 28 11:43:00 2001 GMT
navigation BMBF-Leitprojekt Vernetztes Studium - Chemie