Die polaren und die unpolaren Seitenketten besetzen bevorzugt getrennte Domänen in einem Protein. An der Außenseite von wasserlöslichen Proteinen (z.B. dem im Blutplasma gelösten Albumin) befinden sich hauptsächlich Aminosäuren mit polare Seitenketten. Bei Membranproteinen muß dagegen die Oberfläche an den Stellen, die in die Membran eindringen, möglichst unpolar sein. Die Eigenschaft der unpolaren Seitenketten, sich zusammenzulagern, bezeichnet man oft als hydrophobe Wechselwirkungen.
Hydrophobe Wechselselwirkungen spielen auch für die Lipoproteine eine entscheidende Rolle. Diese dienen beispielsweise zum Transport unpolarer Moleküle (Fettsäuren, Steroide).

Das Strukturmodell zeigt ein solches Lipoprotein, in das ein Molekül Caprylsäure (= Octansäure, eine Fettsäure) eingelagert ist. An der Außenseite des Proteins befinden sich vorwiegend geladene (rot) und polare (orange) Aminosäuren, um die eingelagerte Fettsäure vor allem Aminosäuren mit unpolaren Seitenketten (blau).

© Prof. Dr. J. Gasteiger, Dr. A. Schunk, CCC Univ. Erlangen, Wed Nov 28 11:43:00 2001 GMT
 BMBF-Leitprojekt Vernetztes Studium - Chemie