Myoglobin & Hämoglobin

Myoglobin ist der rote Farbstoff im Muskelgewebe, Hämoglobin der rote Blutfarbstoff in den Erythrozyten. Diese beiden Proteine dienen dem Sauerstoff-Transport. Hämoglobin besteht aus vier Untereinheiten, wobei diese Untereinheiten ähnlich gebaut sind wie das monomere Myoglobin. Auch im Zentrum dieser Proteine ist jeweils ein Häm-System eingebettet. Eine freie axiale Koordinationsstelle des Eisenions wird durch einen Histidin-Rest aus der Protein-Kette besetzt, an die zweite axiale Position kann ein Wasser- oder ein Sauerstoff-Molekül gebunden werden. Im Gegensatz zu den Cytochromen liegt das Eisenion im Hämoglobin und Myoglobin stets in der Oxidationsstufe +2 vor, es nimmt nicht an Redox-Prozessen teil.

In der Lunge besteht ein hoher O2-Partialdruck. An den Eisenionen des Hämoglobins verdrängt der Sauerstoff den Wasser-Liganden. Es läuft ein Ligandenaustausch O2 ® H2O ab. Im Muskelgewebe übernimmt das Myoglobin den Sauerstoff, an das Zentralion des Hämoglobins wird wieder ein Wassermolekül gebunden. Kohlenmonoxid (CO) bildet mit Eisenionen besonders stabile Komplexe (250mal festere Bindung als O2). Daher kann CO Sauerstoff und Wasser aus dem Häm-Komplex verdrängen. Das mit CO beladene Hämoglobin steht nicht mehr für den Sauerstoff-Transport zur Verfügung. Bereits bei einer CO-Konzentration von 0,01% in der Atemluft treten bei längerer Exposition Durchblutungsstörungen und Kopfschmerzen auf. 0,1% CO in der Luft führen meist innerhalb einer Stunde zum Tode, bei Konzentrationen über 0,4% tritt der Tod innerhalb weniger Minuten durch Atemlähmung und Herzstillstand ein. Weitere Informationen zum Hämoglobin im Kapitel Aminosäuren.

Physikums-Frage zum Hämoglobin

© Prof. Dr. J. Gasteiger, Dr. A. Schunk, CCC Univ. Erlangen, Fri Mar 30 11:42:39 2001 GMT
 BMBF-Leitprojekt Vernetztes Studium - Chemie