Hemmung von Enzymen

Im Organismus müssen die verschiedenen Stoffwechselprozesse aufeinander abgestimmt und reguliert werden. Es gibt daher unterschiedliche Steuermechanismen für die Enzymaktivität. Hier sollen nur zwei Hemmechanismen vorgestellt werden:

• Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert ein Inhibitor mit dem Substrat um einen Platz im aktiven Zentrum. Bei einer großen Inhibitor-Konzentration sind die aktiven Zentren der meisten Enzymmoleküle blockiert, die Reaktion kommt zum Erliegen. Steigt die Substratkonzentration an, verdrängen Substratmoleküle den Inhibitor aus dem aktiven Zentrum, die Reaktion kann stattfinden.
• Greift ein Inhibitor außerhalb des aktiven Zentrums an, wird die Struktur des Enzyms verändert. Die Enzyme werden deaktiviert, es kommt zur nicht kompetitiven Hemmung. Diese Hemmung kann durch eine große Substratkonzentration nicht überwunden werden. Die Hemmung kann reversibel oder irreversibel erfolgen.

Im folgenden Experiment wird die irreversible nicht kompetitive Hemmung der Katalase durch Quecksilberionen demonstriert. Katalase, ein H₂O₂ spaltendes Enzym, kommt unter anderem auch in Kartoffeln vor. Gibt man ein frisch ausgeschnittenes Stück einer Kartoffel (im Bild links) in eine 3%ige H₂O₂-Lösung, tritt eine heftige Sauerstoffentwicklung ein. Legt man ein entsprechendes Kartoffelstück zunächst für einige Sekunden in eine HgCl₂-Lösung und gibt das so "vergiftete" Stück in die H₂O₂-Lösung (rechts), bleibt die Gasentwicklung aus. Die Quecksilberionen haben die Enzymfunktion zerstört.

Quecksilber als Enzymgift Experiment des Monats: Oktober 1998

© Prof. Dr. J. Gasteiger, Dr. A. Schunk, CCC Univ. Erlangen, Fri Mar 30 11:42:16 2001 GMT
 BMBF-Leitprojekt Vernetztes Studium - Chemie