Viele Enzyme und Enzymkomplexe enthalten Metallionen in ihrem aktiven Zentrum. Hierzu zählen insbesondere alle
Enzyme der Atmungskette und der Photosynthese. Auch einige Coenzyme besitzen Metallionen, beispielsweise
Cytochrom c und Cobalamin (Coenzym B12). In einigen Proteinen werden Metalle zur Stabilisierung
der Tertiärstruktur benötigt (z.B. in Zinkfinger-Proteinen). In der folgenden Tabelle sind einige
wichtige Beispiele aufgeführt.
| Metall |
Komplex-Typ |
(Co)Enzym |
Funktion |
| Eisen |
Fe2+/Fe3+ in Porphyrin-System = Häm |
Cytochrom c |
Cofaktor (Redox-System) in der Atmungskette |
| Cytochrom P-450 |
Bestandteil vieler Monooxygenasen (Oxidation durch O2) |
| Fe2+ in Porphyrin-System = Häm |
Hämoglobin (tetramer) |
roter Blutfarbstoff: Sauerstofftransport |
| Myoglobin (monomer) |
roter Muskelfarbstoff: Sauerstofftransport |
| Fe/S-Cluster |
Eisen-Schwefel-Proteine |
Redoxsysteme in den Enzymkomplexen I - III der Atmungskette |
| Magnesium |
Mg2+ in Porphyrin-System |
Chlorophyll |
grüner Blattfarbstoff: absorbiert Licht (Energie); mit dieser
Energie wird Wasser gespalten (Lichtreaktion der Photosynthese) |
| Mangan |
proteingebundenes Mn2+ |
|
Aktivierung der Glykosyltransferasen zur
Synthese von Oligosacchariden, Glykoproteinen und Proteoglykanen. |
| Kobalt |
Co2+/Co3+ in Corrin-System |
Coenzym B12 |
Cosubstrat bei Methylierungen und bestimmten Isomerisierungen |
| Kupfer |
Cu+/Cu2+, durch Histidin-, Cystein-
und/oder Methionin-Reste komplexiert |
Cytochrom-Oxidase |
Endoxidation unter O2-Reduktion
in der Atmungskette (Enzymkomplex IV) |
| Hämocyanine |
Sauerstofftransport bei vielen Arthropoden (Spinnen, Krebse)
und Mollusken (Tintenfische, Muscheln, Schnecken) |
| Zink |
Zn2+, durch Histidin-, Cystein- und/oder Glutamat-Reste komplexiert |
Alkohol-Dehydrogenase (ADH) |
Oxidation von Ethanol zu Acetaldehyd ("Alkohol-Abbau") |
| Zinkfinger-Proteine |
Genregulation, insbesondere bei der Genaktivierung durch Steroid-Hormone |
